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Meso ≫ 브라운운동 ≫ 사례 단백질의 브라운 운동 중간 세계의 운동 : 생명의 동력 - 단백질 구조변화 : 접기, 풀기 - 키네신 : 세포의 화물트럭 - DNA : 생명의 요동 - 단백질 모터 : ATP합성, 편모운동 브라운 운동과 용해도 - 브라운 운동 : 생명의 엔진 - 고분자의 브라운 운동 : 원자와 세포사이 - 단백질의 브라운 운동 단백질 구조는 간단한 플라스틱 사슬의 마구 걷기보다 훨씬 더 복잡하다는 것이 밝혀졌다. 단백질 각 아미노산은 그 자체가 이미 복잡한 화학물질이다. 따라서 단백질 사슬에서 아미노산들을 연결하면 매우 복잡한 상호작용들이 생긴다. 그런 상호작용들과 단백질 환경과의 상호작용들 사이의 균형에서 구조 복잡성은 매우 커진다. 이것은 매우 중요한 복잡성이다. 과학자들은 그런 최초의 구조 결정에 이어서 오랜 시간 이 복잡성에 따라서 단백질이 생물에서 그런 광범위하고 정확한 화학적 기능들을 수행하는 능력이 달라진다는 것을 천천히 알게 되었다. 우리가 존재하는 것도 단백질 사슬들에서 일어나는 이런 상호작용들 균형 덕분이다. 그것이 없다면 단백질은 플라스틱 덩어리와 마찬가지로 더는 생명을 지탱할 수 없는, 쓸모없이 얽힌 원자 덩어리에 불과할 것이다. 그러나 여전히 무언가가 빠져 있다. 화학이 그렇게 아주 복잡하지는 않다고 하더라도 역시 흔들림 문제가 존재한다. 고분자와 마찬가지로 단백질은 세포에서 물로 둘러싸인 중간세계 크기의 물체다. 단백질은 가만히 서 있지 못한다. 화학뿐 아니라 운동도 중요하다. 동적 단백질: 이상적 분자 VS ‘싫다고 발버둥치는’ 분자 단백질은 세포에서 필요한 임무들을 대부분 수행한다. 단백질은 주위의 화학적 짐을 운반하는 모터이며, 중요한 화학 반응을 촉매하는 효소다. 또 DNA를 복제하는 기계이며, 세포막을 가로질러 오가는 교통을 조절하는 펌프 등으로 작용한다. 심지어 단백질은 유전암호를 읽고 전사하여 다른 단백질도 만든다. 단백질은 생명의 기계다. 그것은 기능을 수행하기 위해서 운동을 해야 하며, 또한 중간세계의 거주자로서 어찌되었든 운동해야 한다. 모양뿐 아니라 운동도 현대 단백질 과학의 도전거리다. 생화학자인 그레고리오 웨버는 1975년에, 단백질은 X선 구조 연구에서 사랑을 받는 ‘이상적’분자가 아니라 ‘싫다고 발버둥치는’화학적 야수라고 적었다. 단백질 운동 실험의 선구자 중 한 사람은 미국의 한스 프라우엔 펠더다. 1960년대 후반에 프라우엔펠더는 생체분자 구조 결정학회에서 최초로 단백질 운동에 대해 관심을 갖게 되었다. 그는 참석한 대표들에게 다음의 질문을 하고 돌아다녔다. ‘단백질 구조와 함께 운동도 측정한다면 어떻게 될까?’ 그들은 잊으라고 말했다. 그것은 너무 어려운 문제였다. 프라우엔펠더는 호기심이 생겨서 운동하는 단백질을 어떻게든 실험의 가장 간단한 후보로 미오글로빈을 선택했다. 그 당시 단백질의 어떤 부분이 운동하는 것을 직접 관찰하기는 불가능했다. 미오글로빈은 안쪽에 철 원자가 파묻혀 있다는 점이 유리했다. 이 철은 미오글로빈 기능의 중심이었다. 산소는 철에 결합하여 운반되고 필요한 때 필요한 곳에서 방출된다. 프라우엔펠더는 산소 분자가 중심에 묻혀 있는 철 원자에 도달하기 위해 단백질로 들어가는 방법이 단백질 구조 자체가 운동하고 이동하는 방법을 측정하는 간접적 경로가 된다는 것을 알았다. 어떤 종류의 단백질 움직임과 모양 변화는 분명히 기능에 중요했다. 역설적이게도 결정된 미오글로빈 구조는 철 원자가 사슬의 뒤틀림과 꼬임에 의해서 완전히 파묻혀 있다는 것을 보여주었다. 따라서 산소 같은 분자가 그곳에 들어갈 방법이 없었다. 산소가 단백질로 들어가 철에 접근할 수 있는 한 가지 방법은 사슬의 부분들이 계속 움직여서 일시적으로 산소 크기만 한 통로를 여는 것이었다. 미오글로빈 분자의 중간세계 춤은 그것이 작용하는 방법의 비밀이었다. 프라우엔펠더가 최초로 구상한 실험은 직접적이었다. 제자리에 짐이 결합된 미오글로빈이 있따면 그 짐 분자를 단백질로부터 떼어놓는 것이었다. 그다음에 짐이 철 원자를 찾아내서 다시 결합하는 것과 같은 이동 방법을 살펴본다. 그 과정에서 짐이 제자리를 ‘찾아서’ 다시 결합하면서, 주변의 단백질이 어떻게 이동하는지가 간접적으로 확인될 것이다. 단백질로부터 짐을 떼어놓기 위하여 프라우엔펠더 연구진은 섬광광분해라는 기술을 이용했다. 적당한 진동수를 적용한 레이저 섬광에서 나오는 에너지로 철과 짐 분자 사이의 화학결합을 분해했다. 프라우엔펠더가 선택한 짐은 미오글로빈의 정상적인 점인 산소가 아니라 일산화탄소엿다. 이것은 구조 결정에 산소보다 더 좋은 후보였다. 정상적인 조건에서 산소는 스스로 결합하고 분해할 수 있어서 결과에 혼동을 일으킬 수 있었다. 일산화탄소는 일단 결합하면 레이저 섬광으로만 분해될 수 있었다(미오글로빈과 헤모글로빈에서 분해되지 않으려는 일산화탄소의 성질 때문에 가스 중독은 치명적이 된다. 일산화탄소가 혈액과 조직에서 산소를 대신하여 결합하면 그것을 제거할 수 없다. 산소 공급계가 파괴되고 세포는 에너지가 부족해 죽는다. 환자는 질식 상태가 된다). 1970년대 초반에 이미 프라우엔펠더와 대학원생으로 구성된 연구진은 실험을 계획하고 실행했다. 그들은 이 겉보기에는 매우 ‘간단한’ 단백질의 내부 운동에서 예상치 못한 복잡성을 찾아냈다. 그들이 발견한 바로는 미오글로빈 단백질은 약간 다른 형태를 많이 띠고 있었다. 즉 그것들은 모양과 원자의 공간 배열이 약간씩 달랐다. 단백질은 꿈틀거리고 덜걱대면서 계속해서 이 모양 저 모양으로 형태를 바꾸었다. 더욱이 프라우엔펠더 연구진과 다른 연구진은 여러 형태에서 단백질 반응 행동을 비교해 단백질의 정확한 모양이 기능에 큰 영향을 준다는 것을 알아냈다. 단백질이 할 수 있는 일과 그 일을 하는 방법은 사슬의 상세한 모양에 따라서 민감하게 변한다. 2001년에야 이런 ‘모양이 기능을 결정하는’ 효과의 단적인 예가 발견되었다. 즉 미오글로빈이 흔히 산소 운반 가방으로 작용하는 것과는 아주 다른 기능을 할 수 있다는 것이 밝혀졌다. 산성 조건에서 미오글로빈은 모양이 변하고, 아질산 이온을 생산하는 반응의 촉매가 된다. 심지어 교과서에 실린 간단한 단백질도 환경에 따라 반응하는 모양에 의해 그 기능이 정확하게 결정되는 다목적 분자라는 것이 밝혀졌다. 프라우엔펠더 연구진은 미오글로빈 단백질의 운동 중 일부가 주위 물 분자와의 충돌에 의해서 직접적으로 일어났다는 것을 밝혀냈다. 연구진은 본질적으로 브라운 운동의 직접적 모습을 본 것이었다. 그것은 이제 꽃가루 입자나 등황의 구가 아닌 복잡한 기능성 분자에서 일어난 것이었다. 그 실험은 움직임이 미오글로빈을 작동하게 한다는 것을 직접 보여주었다. 산소가 들어갈 통로가 없는 모순에 대한 해법이었다. 물 분자들의 충돌에서 사슬이 꿈틀거리는 가운데 단백질은 가능한 형태들로 끊임없이 변한다. 이런 형태들 중 몇몇은 일시적으로 산소 같은 짐 분자가 뚫고 들어가서 파묻힌 철에 도달할 수 있는 통로를 포함하고 있다. 단백질의 기능은 화학적 안무와 브라운 운동 기회 사이에서 매우 복잡한 균형을 이루는 것이라고 밝혀졌다. 실제로 화학적 규칙과 브라운 운동의 마구잡이 사이의 균형은 아마도 중간세계 화학과 생물학의 근본적인 주제일 것이다. 단백질 운동을 30년 동안 연구한 후 프라우엔펠더는 현재 미국의 뉴멕시코 주에 있는 로스앤러모스 연구소에서 명예연구원으로 일하고 있다. 그는 나이가 약간 들기는 했지만 여전히 활기차다. 지금도 생화학 교과서들은 흔히 모든 분자생물학에 동적인 격렬한 움직임보다는 정적인 조각으로 된 매우 안정된 인상을 주고 있어서, 그를 포함한 다른 단백질 동력론자들을 실망시키고 있다. 프라우엔펠더는 30년이 넘는 연구 기간 동안, 단백질 운동이 단백질 기능에 얼마나 중요한지를 직접적으로 경험했다. 작동하는 형태들의 변동은 단백질 이야기의 일부에 지나지 않는다. 아마도 단백질이 어떻게 단번에 가장 유용한 형태를 찾는가 하는 것이 지난 수십 년 동안 연구한 가장 커다란 의문일 것이다. 수천 개의 원자로 이루어진 느슨하고 호리호리한 줄 형태가 만들어낸 복잡한 중간세계 사슬이 어떻게 세포의 가장 효율적인 도구로서 스스로 모양을 만들까? 이것이 소위 ‘접힘’의 문제다. 항상 움직이는 중간세계가 바로 그 중심에 있는 단백질 과학의 성배다. 중간세계의 분자 종이접기 단백질은 아미노산들의 기다란 사슬이다. 그러나 작동 중인 단백질은 세포에서 특수한 임무를 수행할 수 있게 해주는, 정확하게 정해진 나선 구조와 같은 매우 특별한 모양이다. 단백질이 기다란 직선의 아미노산 사슬로부터 시작해서 정확한 모양을 취하는 방법을 단백질 접힘이라고 한다. 즉 사슬의 부분들이 적절한 모양으로 배열되게 하는 분자 종이접기다. 단백질 모양의 중요성에 대한 첫 번째 예는 효소라고 하는 단백질 부류다. 효소는 촉매로서 화학 반응의 효율성을 높이도록 도와주는 단백질이다. 기본적으로 효소는 모든 것을 제시간에 제자리에 놓이게 함으로써 작용한다. 그것이 화학 반응들에 관한 모든 것이다. 화학실험실에서 준비한 반응물들을 시험관에 모두 넣고 잘 접촉하도록 흔들면 반응이 일어날 수 있다. 이것은 부엌에서 준비한 재료들을 믹싱볼에 함께 넣고 잘 저어주면 케이크를 만들 수 있는 것과 같다. 세포에서 분자들은 자체적인 기운에 의해서 함께 모이는 것이 분명하다. 그것들을 제자리에 놓아주는 것은 전혀 없다. 무엇보다도 반응물들은 반응하는 부분들이 서로 이웃하도록 올바른 방법으로 함께 모여야 한다. 그런 효율성이 있어야만 세포는 어렵고 경쟁적인 환경에서 생존할 수 있다. 따라서 대부분의 생물학적 반응들은 퍼즐 조각들이 서로 들어맞듯이 반응 성분들이 정확한 공간적 접촉을 이루어야 하며 에너지와 물질의 교환이 최대한 쉽게 일어나도록 충분한 시간 도안 묶인 채로 유지되어야 한다. 뻣뻣한 가시로 덮여 있는 두 마리의 호저가 짝짓기를 하는 것처럼 물질들이 정확하게 배치되지 않으면 물질들이 아무리 민감하더라도 반응은 일어나지 않을 것이다. 화학 호저들이 이렇게 효과적으로 접촉하게 하려면 자연스럽게 일어나는 대로 그냥 두는 것만으로는 부족하다. 세포에서 효소들은 적절한 화학물질들을 적절한 방법으로 함께 모여서 인도하는 일을 한다. 그렇게 되면 그것들은 ‘반응’을 할 수 있다. 올바른 화학물질을 끌어와서 올바른 자리에 놓아서 반응을 촉진하려면 효소 단백질은 매우 정확한 모양을 할 필요가 있다. 1950년대에 미국의 화학자 크리스천 안핀슨은 단백질 접힘에 관한 선구적인 실험을 시작했다. 그는 단백질에 신비한 기억력이 있다는 것을 증명했다. 안핀슨은 진행적 단백질이 열을 받거나 친숙하지 못한 환경에 놓여서 특정한 모양이 없는 기다란 사슬로 변하더라도 원래의 거주지로 돌아오면 매우 식속하게 바르게 접힌 모양으로 되돌아오는 것을 발견했다. 어떻게 그럴 수 있을까? 가장 분명한 대답은 단백질 성문들 사이의 상호작용에 의해서 모양에 대한 지령이 떨어진다는 것이다. 그런 상호작용이 주어지면 사슬은 가장 안정한 형태로 감긴다. 그러나 역시 무언가가 부족하다. 화학만으로 충분치 않다. 단백질 원자들은 어떻게 모든 가능성을 시도해보지도 않고 가장 편안한 형태를 찾아낼까? 소파에서 가장 편안한 곳을 찾으려면 약간씩 움직여보아야 한다. 단백질도 가장 안정한 구조로 접힐 때까지 움직이고 뒤틀리고 꼬이는 과정이 필요하다. 그리고 그 구조는 성분 원자들과 주위의 물 사이의 화학적 상호작용들이 균형을 가장 잘 이루는 것이어야 한다. 물론 중간세계 춤은 이 꿈틀거리는 접힘 과정에서 기본이 된다. 가장 편안한 모양을 단백질이 거기에 도달하여 작용하는 방법은 말할 것도 없고 그 구조를 찾아가는 방법의 기본이 된다. 일단 중간세계 움직임이 설명된다고 하더라도 ‘완전한 편안함을 추구’하는 연구의 지지자들에게는 특별한 수수께끼가 기다리고 있었다. 1960년대에 미국의 화학자인 사이러스 레빈탈은 나중에 레빈탈 모순이라고 불리게 된 문제를 지적했다. 레빈탈은 접혀 있지 않은, 단지 수천 개의 원자로 구성된 단백질(많은 단백질들은 이것보다 훨씬 더 크다.)조차도 가장 안정한 모양을 찾고자 모든 가능한 모양을 시도해볼 시간이 부족하다는 것을 증명했다. 하지만 안핀슨과 다른 사람들의 측정에서 단백질은 몇 분의 1초 안에 안정한 모양으로 접힐 수 있다는 것이 밝혀졌다. 레빈탈은 단백질이 여러 가지를 시도해보는 속도를 매우 짧게 잡더라도 만일 단백질이 수천 개의 원자로 된 사슬에서 가능한 모든 배열을 시도해본다면 최소 에너지 배열을 찾는 데 몇 분의 1초보다 훨씬 더 긴 시간이 필요하다고 증명했다. 따라서 단백질의 종이접기 안에는 숨어 있는 수수께끼가 있었다. 마치 단백질이 어떤 종류의 모양을 갖추어야 하는지 미리 아는 것 같았다. 이번에도 화학만으로는 충분하지 못했다. 접힘 문제의 열쇠는 단백질이 중간세계를 탐험하는 방법을 더 정확하게 이해하는 것이었다. 경관의 거짓말 단백질이 꿈틀거리고 움직이고 접히는 방법에 대한 우리의 생각은 지난 수십 년 동안 실험의 진보와 컴퓨터의 능력이 도약한 결과, 엄청나게 진보했다. 오늘날 단백질 구조 계산은 거의 모든 원자와 원자의 상호작용까지 설명할 수 있다. 점점 더 많은 과학자들이 프라우엔펠더가 개척한 분야에 들어와서 단백질이 한 형태에서 다른 형태로 도약하는 방법을 찾고 있다. 단백질 접힘에 대한 30년간의 연구에서 단백질의 에너지 경관이라는 개념이 생겨났다. 이것은 본질적으로 여러 가지 형태들로 구성된 완전한 세계로서, 단백질은 모양을 바꿔가면서 이 형태들을 탐험할 수 있었다. 에너지 경관은 산악 지형과 같다. 골짜기는 특별한 모양들에 결합한 에너지를 나타내며, 골짜기들 사이에 있는 산봉우리는 에너지 비용이 높아 그런 형태들로의 모양 변화가 어렵다. 그런 모양의 변화는 최초로 볼츠만이 연구한 기체 원자들의 보다 더 간단한 경우처럼 통계 규칙에 따른 에너지 비용에 의해서 결정된다. 단백질이 탐험하면서 에너지 경관을 찾는 것은 엄청나게 복잡하다는 것이 밝혀졌다. 예를 들면, 프랑엔펠더가 연구한 미오글로빈의 결과는 위계성을 가지는 단백질의 초미세 구조를 보여준다. 그 안에는 에너지 경관 용어로 ‘골짜기들 안의 골짜기들, 또 그 안의 골짜기들’, ‘봉우리들 위의 봉우리들, 또 그 위의 봉우리들’ 같은 것들이 있다. 대부분의 시간 동안 단백질의 모양은 조금씩 변동한다. 에너지 비용이 적은 쉬운 뜀뛰기로 경관의 일부 지역, 말하자면 한 골짜기를 탐험한다. 그러나 가끔 경관을 정밀히 조사하던 단백질이 적은 에너지 비용 통로를 통해서 이웃한 골짜기로 굴러서 다른 구분된 지역으로 들어가기도 한다. 이런 새로운 영역으로 들어가면 형태와 기능이 매우 다른 커다란 전환이 일어날 수 있다(미오글로빈에서 산소 운반체와 아질산 반응 촉매 사이의 모양 변화가 그런 전환의 예다). 에너지 경관을 유럽지도로 생각해보자. 유럽은 연결되었지만 구별된 여러 국가로 이루어져 있으며 각각 특유의 문화가 있다. 가령 당신이 영국에서 태어나고 어린 시절을 그곳에서 보냈다고 해보자. 한없이 안달하며 여행에 대한 욕심을 낸다면 나라 안을 여기저기 돌아다닐 것이다. 그래도 그것은 다소간 익숙한 환경의 지방 여행이다. 어딜 가나 미지근한 맥주와 피시 앤 칩스가 있다. 어느 날 당신이 유로스타 표에 당첨되어 다른 나라로 가는 임시 통로가 열린다면 해저 터널을 건너서 프랑스로 갈 수도 있다. 이제 지역 환경은 아주 달라진다. 작고 분주한 뜀뛰기로 당신은 훌륭한 포도주가 있고 치즈와 마늘을 과도하게 소비하는 새로운 땅을 탐험한다. ‘골짜기와 산봉우리’모습에서 당신은 영국이라는 한 골짜기에서 프랑스라는 다른 골짜기로 뛴 것이다. 그 뒤에 어쩔 수 없는 떠돌이 생활방식 때문에 당신은 독일 국경 가까이 갈 수도 있다. 국경을 넘으면 자신이 또 다른 지역에 왔다는 것을 알게 될 것이다. 이번에는 효율적인 자동차와 정시에 움직이는 기차, 소시지에 대한 강한 집착 같은 독특한 특색이 있는 지역이다. 그러나 당신이 그곳에 얼마나 머물지는 아무도 알 수 없다. 아마 남쪽으로 뜀뛰기를 한다면 초콜릿과 뻐꾸기시계로 유명한 스위스에 곧 도달할 것이다. 지역 여행을 하는 대부분의 시간 동안 지역 경관은 익숙하게 유지된다. 가끔 다른 나라로 가는 값싼 경로를 찾아내게 되면 환경을 상당히 바뀐다. 이것은 복잡한 에너지 경관에 놓인 단백질도 마찬가지다. 빠르고 자고 많은 모양의 변화는 때때로 전혀 다른 형태로 커다란 전환을 가져온다. 이런 모든 것은 단백질을 구성하는 원자들의 화학적 상호작용들과 중간세계 춤이 조합을 이루어서 정해진다. 상호작용은 에너지 경관을 일으키고 춤은 탐험에 필요한 힘을 제공한다. 에너지 경관 아이디어는 최소한 단백질이 어떻게 가장 안정한 형태의 모양을 그렇게 빨리 찾아내는가에 관한 레빈탈 모순에 대해 부분적인 답이라도 제공한다. 경관의 폭넓은 특색은 아미노산 사슬의 중요한 연결 같은 단백질 구조의 폭넓은 특색에 의해서 결정된다. 이것은 안핀슨의 실험에서처럼 단백질이 접히지 않은 때에도 여전히 그곳에 존재하는 일종의 미리 짜여진 기반이 되는 경관으로 작용한다. 다시 접히기 시작할 때 단백질에는 이미 기반이 되는 이 등고산 지도가 내장되어 있다. 따라서 재접힘은 전체 지도의 완전한 재탐험보다는 더 빠른 지역적 꿈틀거림의 문제가 된다. 그럼에도 접힘 문제를 완전히 이해하려면 많은 것이 남아 있다. 과학자들은, 예를 들면 단백질의 아미노산 서열만 주었을 때 누가 접힘 단백질 구조를 가장 잘 계산하는가와 같은 통상적인 경쟁을 한다. 화학적 기반만으로 실제 실험 구조에 누가 가장 가까이 접근할 수 있을까? 자연은 중간세계의 결정적 도움을 받아서 여전히 어떻게든 이 일을 수행하고 있다. 그것도 엄청나게 뛰어난 컴퓨터를 이용하는 과학자들이 할 수 있는 것보다도 훨씬 빠르고 훨씬 믿을 만하게 하고 있다. 꿈틀거리는 단백질의 최고 기술 수준 미오글로빈 내의 이산화탄소 운동에 대한 한스 프랑우엔펠더의 초기 실험들은 단백질 운동을 곁눈질로 측정하는 간접적 방법이었다. 최근의 실험들은 더 직접적으로 단백질 춤을 매우 장대하게 보여준다. 2005년에 이탈리아 밀라노-비코카 대학의 지안카를로 발디니이라는 천연 형광 단백질의 구조적 움직임에 대한 연구를 발표했다. GFP는 발광 해파리에서 얻은 것이다. 단백질 동역학 실험에서 GFP의 유용성은 그것이 두 가지 중요한 모양 중 어떤 것을 갖느냐에 따라서 다른 색들로 형광을 내는 점에 있다. 발디니는 형광을 유도하는 레이저를 이용해 현미경으로 단백질이 이런저런 형태로 꿈틀거리며 쉼없이 바뀌면서 마치 단백질 교통 신호등처럼 녹색에서 청색으로 다시 녹색으로 바뀌는 것을 관찰했다. 연구진은 단백질을 실리카겔 관 안에 가두고 세포와 유사한 수용성 환경에서 단백질 한 분자를 오랜 시간 동안 관찰했다. 연구진은 현미경의 시야 내신에, 단지 한 분자의 행동만을 추적했다. 연구진은, GFP는 화학적으로 유도하면 조절된 방법으로 풀릴 수 있기 때문에 원래 접힘 문제와 반대로 단백질 풀림을 조사했다. 산만한 줄 같은 상태로 풀린 단백질은 형광을 나타내지 않았따. 따라서 빛나는 분자의 사라짐으로 풀림을 알 수 있었다. GFP가 풀리는 것을 본 발디니와 동료들은 놀랐다. 한 가지 접힌 형태(예를 들면 녹색)에서 바로 산만하게 풀린 줄로(즉, 어두운 상태)되는 것이 아니라, 분자는 풀림의 순간으로 접근함에 따라 녹색과 청색 상태 사이에서 복잡한 방법으로 깜박거리기 시작했다. 처음에는 형태 전환이 마구잡이로 보였다. 다음에 풀림의 순간이 가까워짐에 따라 단백질은 마치 자체적으로 커다란 풀림에 대한 준비가 되는 것처럼 청색과 녹색으로 규치적으로 진동했다. 풀리기 전 마지막 몇 밀리초 동안 모양 진동은 규칙성을 잃고 그전보다 더 거칠어졌다. 마침내 풀림이 일어나고 단백질은 형광을 잃고 시야에서 사라졌다. 마지막 급변에서 발디니 연구진은 어떤 분자가 다시 접힐 수 있게 허용한 후 그것에 다시 풀어지게 힘을 가하면 똑같이 두 번째 바퀴를 도는 것처럼 행동한다는 것을 알았다. 다음의 풀림에서 그것은 녹색과 청색 사이에서 약간 다른 진동수로 진동을 할 수 있었다. 단백질이 다시 접히는 방법의 미묘한 찿이가 중대한 결과를 가져오는 것으로 보였다. 다른 많은 방법들로부터 비슷한 결과들이 모이기 시작했다. 2005년에 다시 미국 브랜다이스 대학의 도로테 컨이 이끄는 연구진은 효소인 사이클로필린 A의 모양 전환을 연구하고자 핵자기 공명 방법을 이용했다. 컨과 연구진에 의하면 반응에 도움에 도움을 주지 않는 순간에도, 즉 ‘티타임’에도 효소는 끊임없이 다양한 형태로 바뀌면 주위 물 분자들의 공격에 반응하여 꿈틀거린다. 당연히 그것은 중간세계의 춤을 직접 다시 보는 좋은 기회였다. 흥미롭게도 이런 ‘티타임’ 요동은 효소가 실제로 작용하고 있을 때 나타나는 것과 매우 유사한 속도로 일어난다. 컨 연구진은 이런 놀고 있는 듯한 ‘비번’모양의 일탈도 근본적으로 효소가 활발하게 임무를 수행하는 동안 작용하는 방법의 일부분이라고 해석했다. 단백질 전문가인 위안펑 황과 가이타노 몬텔리오네는 컨 연구진의 결과에 대한 비평을 <네이처>에 다음과 같이 썼다. 단백질 구조의 정적 모습이 너무나 흔해서 단백질이 동적 분자기계라는 것을 잊기 쉽다. 정적 단백질 구조는 단백질 기능 이야기의 일부에 지나지 않는다. 나머지 절반은 운동성에 대한 것으로, 앞으로 채워나가야 할 부분이 많다. 단백질 구조에 내재한 동역학이 어떻게 생물학적 기능에 대한 근거를 제공할 수 있는지가 그러한 내용이다. 다시 말해서 오랫동안 정적 단백질 조각품을 숭상한 후에야 단백질 과학자들은 좋든 싫든 간에 이제 ‘싫다고 발버둥을 치며’ 중간세계로 끌려 들어오고 있다. 또 시대도 마찬가지다. 역사는 1827년 이후로, 중간세계는 놀랍고 흥분을 일으키며 중요한 장소, 즉 탐험해야 할 훌륭한 곳이라는 것을 보여주었다. 위험한 균형 행동 단백질 기능과 동역학이 정확한 사슬 모양에 매우 민감하다는 것은 중대한 결과를 가져왔다. 단백질 접힘의 우연한 실수는 알츠하이머병과 인간 광우병인 크로이츠펠트·야코브병 같은 몇 가지 질병의 원인이 된다고 여겨진다. CJD는 프라이온이라는 단백질의 잘못된 접힘과 관련이 있다고 생각된다. 잘못된 접힘은 단백질이 기능을 적절하게 수행하지 못함을 의미한다. 더욱이 CJD에서는 어떤 방법으로든 잘못 접힘 하나의 단백질이 다른 단백질의 잘못 접힘도 유발하여, 그 결과 신경계와 노의 모든 작동을 파괴하는 것으로 보인다. 아마도 여기에서 얻을 수 있는 교훈은, 생명은 화학 규칙과 중간세계의 마구잡이 사이에서 이루어지는 매우 정밀한 균형의 결과라는 점일 것이다. 마구잡이가 없다면 화학의 빠른 번쩍임 안에서 모든 것이 끝났을 것이다. 동역학도 전혀 없었을 것이며, 변화도 전혀 없고 생명도 없었을 것이다. 마구잡이가 너무 많다면 생명 과정은 조절을 잃고 혼란의 결과를 맞았을 것이다. 우리 주변의 화학 자원과 에너지 자원을 수확하는 효과적인 방법들인 그런 효과적인 화학 반응들은 규칙성과 마구잡이 사이의 매우 정밀한 균형에 의해서만 일어날 수 있다. 규칙성이 너무 많다거나 마구잡이가 너무 많다면 엉성한 짜임새는 통째로 무너질 것이다. 단백질의 구조와 균형에 관한 반세기 연구 결과는, 단백질은 세포의 규칙성/마구잡이 균형이 핵심이라는 것을 보여주었다. 아직 한 장을 할애하여 설명할 만한 한 가지 특별한 종류의 단백질이 있다. 이런 단백질은 생명의 중요한 요구사항들 중 한 가지를 충족하기 위해서 화학과 브라운 운동 사이의 이 정밀한 균형을 이용한다. 그것들은 세포로 된 생명을 조직화할 수 있어서 계속 진행된다. 이런 단백질의 임무는 에너지를 유용한 일로 전화하는 것이다. 그것은 생명의 엔진이다. |
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